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小麦质体中ACCase CT功能域基因在大肠杆菌中的克隆与表达
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小麦质体中ACCase CT功能域基因在大肠杆菌中的克隆与表达
论文目录
 
提要第1-10 页
第一章 绪论第10-44 页
　　· 乙酰辅酶A 羧化酶简介第10-11 页
　　· ACCase 的类型第11-14 页
　　　　· 异质型ACCase第11-12 页
　　　　· 同质型ACCase第12-13 页
　　　　· 植物中的ACCase第13-14 页
　　· ACCase 的基因第14-16 页
　　　　· 异质型ACCase 的基因第14-15 页
　　　　· 同质型ACCase 的基因第15-16 页
　　· ACCase 的结构第16-23 页
　　　　· 生物素羧化酶（BC）的结构第17-20 页
　　　　· 羧基转移酶（CT）的结构第20-22 页
　　　　· 生物素载体蛋白（BCCP）的结构第22-23 页
　　· ACCase 的生物学功能第23-27 页
　　　　· ACCase 催化脂肪酸从头合成反应的第一步第23-25 页
　　　　· ACCase 是控制脂肪酸合成的关键限速酶第25-26 页
　　　　· 不同细胞定位ACCase 的生物学功能第26-27 页
　　· ACCase 的酶学性质第27-32 页
　　　　· 生物素羧化酶（BC）催化机理第27-28 页
　　　　· 羧基转移酶（CT）催化机理第28 页
　　　　· ACCases 酶活力的影响因素第28-30 页
　　　　· ACCase 酶活性的调控第30-32 页
　　· ACCase 的抑制剂及其应用第32-35 页
　　　　· CT 功能域的抑制剂第32-34 页
　　　　· BC 功能域的抑制剂--Soraphen A第34-35 页
　　· 本研究意义及实验设计第35-38 页
　　　　· 本研究意义第35-37 页
　　　　· 实验设计第37-38 页
　　· 参考文献第38-44 页
第二章 小麦质体ACCase CT功能域基因克隆第44-77 页
　　· 引言第44-45 页
　　· 实验设计第45 页
　　· 实验材料第45-48 页
　　· 实验方法第48-65 页
　　　　· 小麦总RNA 提取第48-50 页
　　　　· 小麦cDNA 文库的制备—逆转录反应第50-51 页
　　　　· PCR 扩增小麦ACCase CT 功能域基因第51-55 页
　　　　· 目的基因片段的克隆与连接第55-65 页
　　· 结果与讨论第65-75 页
　　　　· 小麦ACCase CT 功能域基因的确定第65-66 页
　　　　· 植物来源及基因特异性引物设计第66-67 页
　　　　· 小麦栽培第67-68 页
　　　　· 小麦幼苗总RNA 提取第68-70 页
　　　　· 中国春小麦ACCase cDNA 合成第70 页
　　　　· PCR 扩增目的基因第70-72 页
　　　　· 目的基因的T-A 克隆第72-73 页
　　　　· 目的基因片段的连接及克隆第73-75 页
　　　　· 目的基因的确定第75 页
　　· 小结第75-76 页
　　· 参考文献第76-77 页
第三章 序列分析及蛋白性质预测第77-88 页
　　· 引言第77-78 页
　　· 生物信息学工具第78 页
　　　　· 分子生物学软件第78 页
　　　　· 网络资源第78 页
　　· 结果与讨论第78-87 页
　　　　· RCP18-5 与中国春小麦CT 功能域序列比较第78-80 页
　　　　· ACCase 基因序列同源性分析第80-82 页
　　　　· RCP18-5 编码蛋白序列生成及序列比对第82 页
　　　　· RCP18-5 编码蛋白基本性质预测第82-87 页
　　· 小结第87-88 页
第四章 基因表达第88-107 页
　　· 前言第88 页
　　· 实验设计第88-89 页
　　· 实验材料第89-92 页
　　· 实验方法第92-98 页
　　　　· RCP18-5 重组质粒转化大肠杆菌第92-93 页
　　　　· 目的基因的诱导表达第93 页
　　　　· SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳第93-95 页
　　　　· 表达条件的优化第95-98 页
　　· 结果与讨论第98-105 页
　　　　· 表达载体第98-99 页
　　　　· 重组质粒的表达第99-100 页
　　　　· 表达条件的优化第100-105 页
　　· 小结第105-107 页
第五章 重组蛋白的纯化第107-115 页
　　· 前言第107-108 页
　　· 实验材料第108-109 页
　　· 实验方法第109-112 页
　　　　· 细胞破碎及蛋白提取第109 页
　　　　· Ni-亲合层析纯化第109-111 页
　　　　· 凝胶过滤层析纯化目标蛋白第111-112 页
　　· 结果与讨论第112-114 页
　　　　· 亲合层析纯化蛋白第112-113 页
　　　　· 凝胶过滤层析纯化蛋白第113-114 页
　　· 小结第114-115 页
第六章 重组蛋白的性质第115-138 页
　　· 前言第115-116 页
　　· 实验材料第116-118 页
　　· 实验方法第118-124 页
　　　　· 重组蛋白的稳定性第118-119 页
　　　　· 重组蛋白的聚合形式第119-120 页
　　　　· 底物及除草剂与重组蛋白的相互作用第120-122 页
　　　　· 不同长度基因的表达第122-124 页
　　· 结果与讨论第124-136 页
　　　　· 蛋白稳定性第124-126 页
　　　　· 重组蛋白的聚合形式第126-127 页
　　　　· 底物及除草剂与重组蛋白的相互作用第127-132 页
　　　　· 不同长度基因的表达第132-136 页
　　· 小结第136-137 页
　　· 参考文献第137-138 页
全文总结第138-141 页
　　1. 已取得成果第138-139 页
　　2. 研究中存在的问题第139 页
　　3. 展望第139-140 页
　　参考文献第140-141 页
附录第141-144 页
博士论文期间主要成果第144-146 页
中文摘要第146-151 页
Abstract第151-155 页
作者简历第155-156 页
致谢第156 页

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