论文目录 | |
| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-12页 |
| 缩略语表 | 第12-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-35页 |
| · 小热激蛋白简介 | 第13-30页 |
| · 小热激蛋白的概念 | 第13页 |
| · 小热激蛋白的进化 | 第13-18页 |
| · 小热激蛋白的分类 | 第18页 |
| · 小热激蛋白的功能 | 第18-23页 |
| · 小热激蛋白的特点 | 第23-26页 |
| · 小热激蛋白的作用机理 | 第26-28页 |
| · 小热激蛋白的应用 | 第28-30页 |
| · 来源于极端微生物的小热激蛋白 | 第30-33页 |
| · 极端微生物中小热激蛋白的分布 | 第30-31页 |
| · 极端微生物中小热激蛋白的特性和相互间的关系 | 第31页 |
| · 极端微生物中小热激蛋白的表达调控 | 第31-32页 |
| · 极端微生物小热激蛋白的结构 | 第32页 |
| · 极端微生物小热激蛋白的功能 | 第32-33页 |
| · 硫矿硫化叶菌的小热激蛋白 | 第33页 |
| · 本论文的主要内容及研究意义 | 第33-35页 |
| 第二章 SsHSP· 编码基因的克隆及其在大肠杆菌中的表达纯化 | 第35-53页 |
| · 引言 | 第35-36页 |
| · 材料与方法 | 第36-42页 |
| · 材料 | 第36页 |
| · 试剂和仪器 | 第36-37页 |
| · 方法 | 第37-42页 |
| · 结果与讨论 | 第42-52页 |
| · SsHSP· 基因的克隆与pET28a-SsHSP· 重组蛋白在大肠杆菌中的表达 | 第42-48页 |
| · SsHSP· 的纯化 | 第48-52页 |
| · 本章小结 | 第52-53页 |
| 第三章 SsHSP· 的功能特性研究 | 第53-75页 |
| · 引言 | 第53-54页 |
| · 材料与方法 | 第54-58页 |
| · 材料 | 第54页 |
| · 试剂与仪器 | 第54-55页 |
| · 方法 | 第55-58页 |
| · 结果与讨论 | 第58-73页 |
| · SsHSP· 提高大肠杆菌细胞耐热性及其机理研究 | 第58-60页 |
| · SsHSP· 的抗凝集作用及其机理研究 | 第60-63页 |
| · SsHSP· 提高酶热稳定性的应用研究 | 第63-67页 |
| · SsHSP· 的其他特性 | 第67-73页 |
| · 本章小结 | 第73-75页 |
| 第四章 SsHSP· 三维结构同源建模 | 第75-88页 |
| · 引言 | 第75-76页 |
| · 材料和方法 | 第76-77页 |
| · 材料 | 第76页 |
| · 方法 | 第76-77页 |
| · 结果和讨论 | 第77-86页 |
| · SsHSP· 与其他同源蛋白序列的比对 | 第77-79页 |
| · SsHSP· 三维结构同源建模 | 第79-86页 |
| · 本章小结 | 第86-88页 |
| 第五章 SsHSP· 与底物EcoRI 作用机理的初步解析 | 第88-105页 |
| · 引言 | 第88页 |
| · 材料和方法 | 第88-90页 |
| · 材料 | 第88-89页 |
| · 试剂与仪器 | 第89页 |
| · 方法 | 第89-90页 |
| · 结果与讨论 | 第90-103页 |
| · SsHSP· 突变蛋白的制备 | 第90-93页 |
| · SsHSP· 与底物EcoRI 的相互作用 | 第93-95页 |
| · 突变蛋白对EcoRI 热稳定性的影响及SsHSP· 作用机制初步研究 | 第95-100页 |
| · L5-7 与SsHSP14.1 提高酶热稳定性的功能密切相关 | 第100-103页 |
| · 本章小结 | 第103-105页 |
| 结论 | 第105-107页 |
| 参考文献 | 第107-125页 |
| 攻读博士学位期间取得的研究成果 | 第125-126页 |
| 致谢 | 第126-127页 |
| 附录 | 第127页 |
