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Synbindin蛋白和eIF4G家族中p97-CTD的结构生物学研究

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Synbindin蛋白和eIF4G家族中p97-CTD的结构生物学研究
论文目录
 
摘要第1-7 页
ABSTRACT第7-12 页
第一部分 Synbindin的结构生物学研究第12-79 页
  第1篇 Synbindin的晶体学研究第13-46 页
    第一章 研究背景综述第13-23 页
      · TRAPP复合物的背景介绍第13-15 页
      · TRAPP复合物的结构生物学研究进展第15-19 页
      · Synbindin蛋白的研究背景介绍第19-21 页
      · 蛋白质相互作用的一些研究方法第21-23 页
    第二章 Synbindin的克隆、表达和纯化第23-33 页
      · 实验材料第23 页
      · Synbindin蛋白基因的克隆第23-26 页
      · Native synbindin的表达和纯化第26-29 页
      · Synbindin溶液中状态的检验第29-31 页
      · Synbindin硒代蛋白的制备第31-33 页
    第三章 Synbindin晶体结构解析第33-38 页
      · 晶体生长第33 页
      · 数据收集、处理第33-35 页
      · Synbindin结构解析第35-36 页
      · 最终模型的质量分析第36-38 页
    第四章 Synbindin的晶体结构分析第38-46 页
      · 整体结构描述第38 页
      · Synbindin中的longin结构域第38-43 页
      · 晶体中Synbindin的六元聚合状态第43-45 页
      · 结论和推测第45-46 页
  第二篇 Synbindin分子中APD的核磁研究第46-75 页
    第一章 PDZ结构域背景综述第46-49 页
      · PDZ结构域介绍第46 页
      · 典型PDZ结构域的结构第46 页
      · PDZ结构域分类和结合模式第46-48 页
      · Synbindin中的APD结构域第48-49 页
    第二章 APD的构建、表达和纯化第49-55 页
      · 材料和方法第49 页
      · APD基因的构建第49-51 页
      · APD的表达纯化第51-53 页
      · APD核磁条件的摸索第53-55 页
    第三章 APD核磁结构的测定第55-57 页
      · 双标记APD蛋白的制备第55-56 页
      · APD蛋白的记谱和结构解析第56-57 页
    第四章 APD核磁结构与分析第57-61 页
      · APD核磁结构质量分析第57-58 页
      · APD的核磁结构第58-59 页
      · APD和典型PDZ结构比较第59-61 页
    第五章 APD蛋白和Syndecan-2胞内部分相互作用的核磁研究第61-75 页
      · Syndecan-2的背景介绍第61-63 页
      · 核磁滴定验证APD和Syndecan-2之间的相互作用第63-67 页
      · 总结和推测第67-68 页
      · Synbindin和Syndecan-2胞内部分相互作用的一些补充证明第68-75 页
  参考文献第75-79 页
第二部分 eIF家族p97蛋白C端结构域的结构生物学研究第79-105 页
  第一章 背景综述第80-86 页
    · 真核生物翻译起始的分子机制第80-82 页
    · 翻译起始过程中的eIF4家族第82-83 页
    · eIF4G家族结构生物学研究进展第83-86 页
    · p97蛋白的介绍第86 页
  第二章 p97-CTD蛋白的表达、纯化第86-89 页
    · p97-CTD蛋白的表达第86-87 页
    · p97-CTD的纯化第87-89 页
    · p97-CTD的硒代蛋白的制备第89 页
  第三章 p97-CTD晶体结构测定第89-97 页
    · 晶体生长条件筛选和优化第89-90 页
    · 衍射数据收集和处理第90-92 页
    · 衍射相位的解析第92-95 页
    · 结构修正和质量分析第95-97 页
  第四章 p97-CTD晶体结构分析第97-103 页
    · 整体结构描述第97-99 页
    · p97-CTD的结构分析第99-102 页
    · 结论第102-103 页
  参考文献第103-105 页
附录 实验相关试剂和配方第105-107 页
在读期间发表的学术论文与取得的研究成果第107-108 页
致谢第108页

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