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基于NMR技术的结核分枝杆菌核糖体蛋白RpsA的结构、功能及动力学研究

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基于NMR技术的结核分枝杆菌核糖体蛋白RpsA的结构、功能及动力学研究
论文目录
 
摘要第11-13页
Abstract第13-15页
缩略词第15-16页
第一章 绪论第16-35页
  1.1 抗结核一线药物吡嗪酰胺的药理机制研究现状第16-18页
  1.2 反式翻译过程中RpsA的功能研究第18-21页
    1.2.1 核糖体蛋白RpsA第18页
    1.2.2 tmRNA第18-20页
    1.2.3 反式翻译第20-21页
  1.3 生物大分子多维核磁共振技术的应用第21-34页
    1.3.1 生物大分子多维核磁共振技术用于解析蛋白质三维溶液结构第22-25页
    1.3.2 生物大分子多维核磁共振技术用于解析蛋白与配体的相互作用第25-28页
    1.3.3 生物大分子多维核磁共振技术用于解析蛋白的动力学第28-34页
  1.4 本课题的研究目的及意义第34-35页
第二章 MtRpsA全长蛋白生化性质的初步研究第35-56页
  2.1 实验材料与方法第35-48页
    2.1.1 实验材料与仪器第35-42页
    2.1.2 蛋白的克隆、表达和纯化实验方法第42-47页
    2.1.3 蛋白的理化性质表征方法第47-48页
  2.2 实验结果与讨论第48-55页
    2.2.1 MtRpsA质粒的重组第48-49页
    2.2.2 MtRpsA重组质粒表达条件的优化第49页
    2.2.3 MtRpsA蛋白纯化条件的探索第49-51页
    2.2.4 MtRpsA蛋白的理化性质研究第51-55页
  2.3 小结第55-56页
第三章 MtRpsA~(CTD)与POA相互作用的功能研究第56-72页
  3.1 实验材料第56-57页
    3.1.1 实验菌株与载体第56页
    3.1.2 实验试剂和耗材第56-57页
    3.1.3 实验试剂的配制第57页
    3.1.4 实验仪器第57页
  3.2 实验方法第57-61页
    3.2.1 MtRpsA~(CTD)蛋白的表达与纯化第57-58页
    3.2.2 MtRpsAC~(CTD)蛋白2D、3D谱图的采集第58-59页
    3.2.3 MtRpsA~(CTD)蛋白与POA相互作用数据的采集与处理第59-60页
    3.2.4 MtRpsA~(CTD)蛋白与POA相互作用的主链动力学核磁弛豫数据采集与处理第60-61页
  3.3 实验结果与讨论第61-71页
    3.3.1 MtRpsA~(CTD)重组质粒蛋白的表达与纯化第61-64页
    3.3.2 MtRpsA~(CTD)蛋白的理化性质研究第64-65页
    3.3.3 MtRpsA~(CTD)蛋白的主链原子的谱图指认第65-66页
    3.3.4 MtRpsA~(CTD)蛋白与POA相互作用研究第66-67页
    3.3.5 MtRpsA~(CTD)蛋白和MtRpsA~(CTD)-POA复合物的主链动力学研究第67-71页
  3.4 小结第71-72页
第四章MtRpsA~(CTD)与tmRNA相互作用的功能研究第72-82页
  4.1 实验材料第72-73页
    4.1.1 实验试剂和耗材第72页
    4.1.2 实验试剂的配制第72-73页
  4.2 实验方法第73-76页
    4.2.1 MtRpsA~(CTD)蛋白的表达与纯化第73页
    4.2.2 MtRpsA~(CTD)蛋白与RNA片段的相互作用数据的采集与处理第73页
    4.2.3 MtRpsA~(CTD)与pre-MLD_s对接第73页
    4.2.4 MtRpsA~(CTD)与pre-MLD_s结合位点的验证第73-76页
  4.3 实验结果与讨论第76-81页
    4.3.1 MtRpsA~(CTD)蛋白与和RNA_s片段相互作用位点第76-77页
    4.3.2 MtRpsA~(CTD)蛋白与和RNA_s片段相互作用的结合强度第77-78页
    4.3.3 MtRpsA~(CTD)蛋白与pre-_sMLD片段的相互作用特征第78页
    4.3.4 MtRpsA~(CTD)蛋白与pre-_sMLD片段分子对接模型第78-79页
    4.3.5 MtRpsA~(CTD)蛋白与pre-_sMLD相互作用的点突变验证结果第79-80页
    4.3.6 POA抑制反式翻译过程的机理讨论第80-81页
  4.4 小结第81-82页
第五章 全文总结第82-84页
  5.1 总结第82-83页
  5.2 展望第83-84页
参考文献第84-90页
硕士期间发表的论文第90-91页
致谢第91-92页

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