酶法水解牡蛎制备血管紧张素转换酶抑制肽的研究



酶法水解牡蛎制备血管紧张素转换酶抑制肽的研究

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酶法水解牡蛎制备血管紧张素转换酶抑制肽的研究

论文目录
摘要	第1-5页
Abstract	第5-10页
1 引言	第10-20页
· 立题背景及意义	第10-11页
· 血管紧张素转换酶及其抑制剂作用机制	第11-13页
· ACE 对血压的调节作用	第11-12页
· ACE 抑制剂作用机制	第12-13页
· 食源性ACE 抑制肽	第13-14页
· 食源性ACEIP 的优点	第13-14页
· 食源性ACEIP 的构效关系	第14页
· 酶法制备ACEIP	第14-18页
· 原料的选择	第14-15页
· 蛋白酶的选择	第15-16页
· ACEIP 对ACE 抑制活性的评价	第16-18页
· ACEIP 的分离纯化	第18-19页
· 分离纯化方法	第18页
· 分离过程中存在的几个问题	第18-19页
· ACE 抑制肽的应用前景	第19页
· 本论文研究内容	第19-20页
2 材料与方法	第20-29页
· 试验材料与仪器设备	第20-21页
· 试验材料	第20页
· 主要试剂	第20页
· 主要仪器设备	第20-21页
· HPLC 快速检测ACE 抑制活性方法的建立	第21-22页
· ACE 粗酶的制备	第21页
· ACE 抑制活性的测定	第21页
· 流动相的选择和色谱检测条件的确定	第21页
· 线性范围与最低检出限的确定	第21-22页
· HPLC 法检测ACE 活性的精密度、重现性、稳定性和回收率的测定	第22页
· HPLC 法测定ACE 抑制活性的实际验证	第22页
· 酶法制备牡蛎ACE 抑制肽条件的优化	第22-25页
· 蛋白酶酶活力的测定	第22-23页
· 水解度（DH）的测定	第23-24页
· 反应时间对ACE 酶促反应的影响	第24页
· 底物HGG 浓度对ACE 酶促反应的影响	第24页
· ACE 浓度对ACE 酶促反应的影响	第24页
· 牡蛎蛋白酶解工艺	第24页
· 胃蛋白酶酶解液抑制剂类型的测定	第24-25页
· ACE 抑制肽分离纯化	第25-29页
· Sephadex G-75 凝胶过滤层析	第25页
· Sephadex G-25 凝胶过滤层析	第25-26页
· 聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）	第26-27页
· 苯酚-硫酸法测定样品中的总糖	第27页
· 反相高效液相色谱C18 制备柱分离	第27页
· 牡蛎蛋白熔点测定	第27页
· MALDI-TOF-MS 测定分子量	第27-29页
3 结果与分析	第29-44页
· HPLC 快速检测ACE 抑制活性方法的建立	第29-32页
· 流动相的选择	第29页
· 线性范围与最低检出限	第29-30页
· 精密度实验	第30页
· 重现性实验	第30-31页
· 稳定性实验	第31页
· 回收率实验	第31页
· 不同样品ACE 抑制活性的测定	第31-32页
· 酶法制备牡蛎ACE 抑制肽条件的优化	第32-36页
· 酶解时间对ACE 酶促反应的影响	第32页
· 底物HGG 的浓度对ACE 酶促反应的影响	第32-33页
· ACE 的浓度对ACE 酶促反应的影响	第33-34页
· 不同蛋白酶对牡蛎蛋白的水解	第34页
· 不同蛋白酶水解产物的ACE 抑制活性的测定	第34-35页
· 胃蛋白酶酶解液抑制剂类型的测定	第35-36页
· 牡蛎ACE 抑制肽的分离纯化	第36-44页
· 凝胶过滤层析	第36-38页
· SDS-PAGE 和苯酚-硫酸法测糖	第38-39页
· 流动相的选择	第39页
· 检测波长的选择	第39-40页
· DSC 测定熔点	第40-42页
· MALDI-TOF-MS 测定分子量	第42-44页
4 讨论	第44-48页
· 关于ACE 抑制活性的测定方法的研究	第44页
· 关于酶法制备牡蛎ACE 抑制肽条件的优化的研究	第44-46页
· 制取ACE 抑制肽中酶制剂的选择	第45页
· 水解度与ACE 抑制活性的关系	第45-46页
· 关于ACE 抑制肽分离纯化的研究	第46-48页
· 凝胶过滤层析	第46-47页
· SDS-PAGE	第47页
· RP-HPLC	第47-48页
5 结论	第48-49页
6 参考文献	第49-54页
在研期间发表的学术论文	第54-55页
作者简历	第55-56页
致谢	第56-57页

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