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TAP与急性胰腺炎 |
| [高血压医学论文] 胰蛋白酶原活化，然后相继激活其他胰酶，并导致胰腺自身消化是AP发病的关键。胰酶活化的确切机制至今未明，TAP是胰蛋白酶原活化降解产物，可作为研究AP胰酶活化的重要工具。
1.TAP的生物学特性
1.1TAP的生成和代谢 在正常生理条件下，小肠腔内的肠激酶分解胰蛋白酶原，从而激活酶原。激活过程中胰蛋白酶原氨基端释放的活性肽包含有天冬氨酸（Asp）和赖氨酸（Lys）序列[1]。AP时胰蛋白酶原在胰腺实质内活化，胰蛋白酶生成的同时也有TAP的释放[2]。TAP即Asp-Asp-Asp-Lys序列，分子量为600kD。在生理条件下，小肠消化期产生的TAP被释入近端小肠，而AP时所产生的TAP则通过胰腺渗入腹腔，进入血液循环再随尿排出。TAP不具胰蛋白酶活性。
1.2TAP的检测 Hermon-Taylor等最早合成了TAP并生产出具有高度特异性的TAP抗体。TAP抗体能识别TAP的C端与TAP结合而不与胰蛋白酶原结合。运用这种抗体学者们发现了定量检测TAP的放射免疫法，酶联免疫吸附试验（ELISA），应用TAP，而不是胰蛋白酶作为胰蛋白酶原激活的指标，因TAP具有以下特点[3]：（1）热稳定性；（2）无内在化活性；（3）与蛋白酶抑制剂和胰蛋白酶自动活化无关。
2.TAP用于胰酶活化的研究
2.1不同AP实验模型的胰酶活化 Foitzik等[4]用小鼠CDE（无胆碱乙硫胺酸饮食）模型、大鼠十二指肠闭襻模型以及大鼠胰胰胆管结扎加蛙皮素刺激诱发了不同严重程度的AP，在不同时间测定胰腺组织、血浆中TAP浓度，结果均见升高。用蛙皮素、蛙皮素和胆管内灌注GDOC（糖脱氧胆酸）、蛙皮素和GDOC及肠激酶诱发出不同严重程度的AP，TAP浓度与AP严重程度密切相关，且可用于预测并发症的发生[5,6]。Werner等[7，8]通过动脉插管给予酒精代谢物FAEEs或酒精诱发了大鼠类似胰腺炎的损伤。TAP升高。最近，Mithofer等[9]证实缺血可单独激活胰酶启动AP，胰酶活化、TAP升高明显发生在缺血导致的胰腺细胞坏死之前。这些动物模型从不同程度模拟了人类AP……
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| 投稿人：gf6h6 |
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