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牦牛中性粒细胞抗菌肽分离纯化、LAP基因克隆及原核表达
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牦牛中性粒细胞抗菌肽分离纯化、LAP基因克隆及原核表达
论文目录
 
中文摘要第1-6 页
英文摘要第6-9 页
英文缩写词表第9-17 页
文献综述第17-51 页
　　第一章 抗菌肽的研究进展第17-51 页
　　　　引言第17 页
　　　　· 抗菌肽的发现简况第17-18 页
　　　　· 抗菌肽的分类第18-23 页
　　　　　　· 根据来源将其分为以下几类第18-20 页
　　　　　　· 根据合成的部位可分为两类第20 页
　　　　　　· 根据结构分类第20-22 页
　　　　　　· 根据生物活性分类第22 页
　　　　　　· 根据所带电荷分类第22-23 页
　　　　· 防御素的分布第23-27 页
　　　　　　· α-防御素第23-25 页
　　　　　　· β-防御素第25-26 页
　　　　　　· θ-防御素第26-27 页
　　　　· 防御素的分子特征第27-33 页
　　　　　　· α-防御素第27-28 页
　　　　　　· β-防御素第28-30 页
　　　　　　· θ-防御素第30-31 页
　　　　　　· 昆虫防御素第31-32 页
　　　　　　· 植物防御素第32-33 页
　　　　· 抗菌肽的作用机理第33-36 页
　　　　· 结构和功能关系第36-38 页
　　　　　　· 正电荷对低聚反应的作用第36 页
　　　　　　· 二硫化物排列的作用第36-37 页
　　　　　　· 其它结构模式的作用第37 页
　　　　　　· 防御素的活性与肽链个别氨基酸残基关系第37-38 页
　　　　· 防御素的生物学活性第38-43 页
　　　　　　· 抗细菌作用第38-39 页
　　　　　　· 抗病毒作用第39-40 页
　　　　　　· 抗真菌作用第40 页
　　　　　　· 防御素的抗肿瘤作用第40-42 页
　　　　　　　　· 防御素直接抗肿瘤作用第41-42 页
　　　　　　　　· 防御素间接抗肿瘤作用第42 页
　　　　　　· 防御素对免疫细胞的作用第42-43 页
　　　　　　· 防御素的趋化活性第43 页
　　　　· 防御素的应用前景第43-49 页
　　　　　　· 在医药领域的应用第43-46 页
　　　　　　· 食品工业中的应用第46 页
　　　　　　· 在动植物抗病育种中的应用第46-48 页
　　　　　　· 抗菌肽作为饲料添加剂在畜牧业中的应用第48-49 页
　　　　· 本研究的目的、意义及研究方法第49 页
　　　　· 结束语第49-51 页
研究内容第51-96 页
　　第二章 牦牛中性粒细胞防御素的提取与生物活性测试第51-60 页
　　　　1 材料与方法第51-55 页
　　　　　　· 材料第51-52 页
　　　　　　　　· 实验动物第51 页
　　　　　　　　· 实验用菌种第51 页
　　　　　　　　· 实验试剂第51 页
　　　　　　　　· 实验仪器第51 页
　　　　　　　　· 溶液和培养基第51-52 页
　　　　　　· 方法第52-55 页
　　　　　　　　· 牦牛PMN的分离第52-53 页
　　　　　　　　　　· 测试确定牦牛PMN的漂浮密度第52-53 页
　　　　　　　　　　· PMN分离液的配制第53 页
　　　　　　　　　　· Percoll密度梯度离心法分离第53 页
　　　　　　　　· 中性粒细胞颗粒组分的分离第53 页
　　　　　　　　· PMN颗粒组分中蛋白的提取第53 页
　　　　　　　　· 抑菌活性检测第53-54 页
　　　　　　　　· 溶血活性检测第54 页
　　　　　　　　· 血细胞凝集活性检测第54-55 页
　　　　2 结果第55-58 页
　　　　　　· 牦牛血液中各种细胞成分的漂浮密度第55 页
　　　　　　· PMN的纯化分离结果第55-56 页
　　　　　　· PMN颗粒组分的分离及其蛋白的提取结果第56 页
　　　　　　· 抑菌活性检测结果第56-57 页
　　　　　　· 溶血活性检测第57 页
　　　　　　· 血细胞凝集活性检测第57-58 页
　　　　3 讨论第58-59 页
　　　　　　· 分离方法的选择第58-59 页
　　　　　　· 牦牛中性粒细胞粗提物的活性第59 页
　　　　4 小结第59-60 页
　　第三章 牦牛中性粒细胞抗菌肽的分离纯化第60-66 页
　　　　1 材料与方法第60-62 页
　　　　　　· 材料第60 页
　　　　　　　　· 实验动物第60 页
　　　　　　　　· 实验用菌种第60 页
　　　　　　　　· 实验试剂第60 页
　　　　　　　　· 实验仪器第60 页
　　　　　　· 方法第60-62 页
　　　　　　　　· 牦牛中性粒细胞的获取第60 页
　　　　　　　　· 中性粒细胞粗提物的制备第60-61 页
　　　　　　　　· 凝胶过滤层析分离第61 页
　　　　　　　　· 样品收集第61 页
　　　　　　　　· 抑菌活性测定第61 页
　　　　　　　　· 反相高效液相色谱(RP-HPLC)第61-62 页
　　　　　　　　· 抑菌活性测定第62 页
　　　　　　　　· 质谱分析第62 页
　　　　2 结果第62-63 页
　　　　　　· Bio-Gel凝胶过滤的分离效果第62 页
　　　　　　· 抑菌活性测定第62 页
　　　　　　· 反相高效液相色谱(RP-HPLC)纯化的效果第62-63 页
　　　　　　· 活性测定第63 页
　　　　　　· 质谱测试分析第63 页
　　　　3 讨论第63-65 页
　　　　　　· 防御素的纯化方法第63-64 页
　　　　　　· 防御素的色谱纯化模式的选择第64-65 页
　　　　　　· 蛋白质的纯化技术的发展第65 页
　　　　4 小结第65-66 页
　　第四章 牦牛舌上皮组织β-防御素基因yLAP的克隆与序列分析第66-81 页
　　　　1 材料与方法第66-71 页
　　　　　　· 材料第66-67 页
　　　　　　　　· 试验动物及其组织第66 页
　　　　　　　　· 菌种与载体第66 页
　　　　　　　　· 酶和主要试剂第66 页
　　　　　　　　· 试剂配制第66 页
　　　　　　　　· 主要仪器设备第66-67 页
　　　　　　· 方法第67-71 页
　　　　　　　　· 牦牛舌上皮组织总RNA的提取及检测第67 页
　　　　　　　　· yLAP基因的扩增第67-68 页
　　　　　　　　· yLAP基因的克隆第68-69 页
　　　　　　　　· 重组质粒的提取与鉴定第69-71 页
　　　　　　　　· RT-PCR产物cDNA的序列测定第71 页
　　　　　　　　· 序列分析第71 页
　　　　2 结果第71-78 页
　　　　　　· 总RNA提取与检测第71-72 页
　　　　　　· RT-PCR扩增产物的电泳检测第72 页
　　　　　　· yLAP基因的克隆与鉴定第72-73 页
　　　　　　　　· 重组质粒的电泳鉴定第72-73 页
　　　　　　　　· 重组质粒的PCR扩增与酶切鉴定第73 页
　　　　　　· 目的基因的序列测定第73 页
　　　　　　· 目的基因的基本性质分析第73 页
　　　　　　· yLAP基因的核苷酸及氨基酸同源性分析第73-77 页
　　　　　　· 蛋白质序列的Blast分析第77-78 页
　　　　3 讨论第78-80 页
　　　　　　· 牦牛β-防御素yLAP的克隆第79 页
　　　　　　· 牦牛β-防御素yLAP的分析第79-80 页
　　　　4 小结第80-81 页
　　第五章 牦牛舌β-防御素(yLAP)基因的原核表达及活性测定第81-96 页
　　　　1 材料与方法第81-89 页
　　　　　　· 材料第81-82 页
　　　　　　　　· 试验动物及其组织第81 页
　　　　　　　　· 载体及菌种第81 页
　　　　　　　　· 酶和主要试剂第81 页
　　　　　　　　· 主要仪器第81-82 页
　　　　　　　　· SDS-PAGE电泳用试剂第82 页
　　　　　　· 方法第82-89 页
　　　　　　　　· 引物的设计第82-83 页
　　　　　　　　· yLAP基因片段的扩增第83-84 页
　　　　　　　　· 目的片段与表达载体pET-28a的酶切回收第84 页
　　　　　　　　· yLAP基因片段与表达载体的连接及转化第84-86 页
　　　　　　　　· 重组表达质粒的提取与鉴定第86 页
　　　　　　　　· 重组质粒诱导表达第86-87 页
　　　　　　　　· SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)的检测第87 页
　　　　　　　　· 重组蛋白表达条件的探索第87-88 页
　　　　　　　　· pET-yLAP的表达产物的初步纯化第88 页
　　　　　　　　· 用琼脂扩散法检测表达蛋白的体外抑菌活性第88-89 页
　　　　2 结果第89-93 页
　　　　　　· 重组表达载体的构建及鉴定第89-90 页
　　　　　　　　· yLAP目的基因片段的获得第89 页
　　　　　　　　· 重组表达载体的构建及鉴定第89-90 页
　　　　　　· 重组表达载体诱导产物的电泳分析第90 页
　　　　　　· 不同诱导条件对重组载体pET-yLAP表达的影响第90-91 页
　　　　　　· 重组载体pET-yLAP表达蛋白的分离纯化及体外活性的检测第91-93 页
　　　　　　　　· 溶解性判定试验第91-92 页
　　　　　　　　· 重组牦牛防御素蛋白的分离、纯化第92 页
　　　　　　　　· 牦牛防御素重组蛋白体外抑菌活性的检测第92-93 页
　　　　3 讨论第93-94 页
　　　　　　· pET-yLAP在大肠杆菌中的表达第93-94 页
　　　　　　· 表达重组蛋白的初步纯化第94 页
　　　　4 小结第94-96 页
结论第96-97 页
参考文献第97-110 页
附图第110-112 页
致谢第112-113 页
作者简介第113-114 页
导师简介第114-115页

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