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蛋清源活性蛋白质的分离及制备ACE抑制肽的研究
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蛋清源活性蛋白质的分离及制备ACE抑制肽的研究
论文目录
 
摘要第4-6页
Abstract第6-14页
缩略词英汉注释表第14-15页
第一章 绪论第15-27页
　　1.1 蛋清源中活性蛋白质的研究概述第15-18页
　　　　1.1.1 OVA第15-16页
　　　　1.1.2 OVT第16页
　　　　1.1.3 LYZ第16-17页
　　　　1.1.4 三种主要蛋白质的分离纯化方法第17-18页
　　1.2 蛋清源活性肽的研究进展第18-24页
　　　　1.2.1 蛋清源ACE抑制肽第18-20页
　　　　1.2.2 蛋清源抗氧化肽第20-22页
　　　　1.2.3 蛋清源抗菌肽第22-24页
　　1.3 ACE抑制肽的分离纯化方法第24-25页
　　1.4 ACE抑制肽体外活性检测的方法研究第25页
　　1.5 本课题的立项背景和意义第25-26页
　　1.6 本论文主要研究内容第26-27页
第二章 PEG沉淀蛋清蛋白质规律的研究及在OVA分离中的应用第27-43页
　　2.1 主要仪器与材料第27-29页
　　　　2.1.1 主要仪器第27-28页
　　　　2.1.2 主要材料第28页
　　　　2.1.3 主要溶液的配制第28-29页
　　2.2 方法第29-32页
　　　　2.2.1 蛋清液与PEG贮存液第29-30页
　　　　2.2.2 PEG沉淀法第30页
　　　　2.2.3 OVA的SDS-PAGE检测第30页
　　　　2.2.4 凝胶分析第30页
　　　　2.2.5 PEG沉淀法制备OVA第30-31页
　　　　2.2.6 OVA的RP-HPLC检测第31页
　　　　2.2.7 OVA的FTIR检测第31页
　　　　2.2.8 OVA的CD检测第31页
　　　　2.2.9 比色法测定PEG残余量第31-32页
　　　　2.2.10 数据统计及分析方法第32页
　　2.3 结果与分析第32-42页
　　　　2.3.1 PEG法沉淀OVA的规律第32-34页
　　　　2.3.2 PEG法沉淀OVT的规律第34-35页
　　　　2.3.3 PEG法沉淀LYZ的规律第35-37页
　　　　2.3.4 PEG法制备OVA样品第37-38页
　　　　2.3.5 OVA样品的SDS-PAGE分析第38页
　　　　2.3.6 OVA样品的RP-HPLC分析第38-40页
　　　　2.3.7 OVA样品的FTIR分析第40-41页
　　　　2.3.8 OVA样品的CD分析第41页
　　　　2.3.9 比色法测定PEG残余量第41-42页
　　2.4 本章小结第42-43页
第三章 PEG沉淀法分步分离蛋清主要蛋白质第43-48页
　　3.1 主要仪器与材料第43页
　　　　3.1.1 主要仪器第43页
　　　　3.1.2 主要材料第43页
　　　　3.1.3 主要溶液的配制第43页
　　3.2 方法第43-44页
　　　　3.2.1 蛋清液与PEG贮存液第43-44页
　　　　3.2.2 PEG法分离LYZ第44页
　　　　3.2.3 PEG法分离OVA及OVT第44页
　　　　3.2.4 SDS-PAGE检测第44页
　　　　3.2.5 凝胶分析第44页
　　　　3.2.6 OVT铁结合能力测定第44页
　　3.3 结果与分析第44-47页
　　　　3.3.1 PEG法分离LYZ的分析第44-45页
　　　　3.3.2 LYZ样品的SDS-PAGE分析第45-46页
　　　　3.3.3 PEG法分离OVA及OVT的分析第46-47页
　　　　3.3.4 OVT样品的铁结合能力分析第47页
　　3.4 本章小结第47-48页
第四章 OVA与LYZ的纯化第48-64页
　　4.1 材料第48-49页
　　　　4.1.1 主要仪器第48页
　　　　4.1.2 主要材料第48-49页
　　　　4.1.3 主要溶液的配制第49页
　　4.2 方法第49-51页
　　　　4.2.1 PEG-(NH4)2SO4双水相萃取法第49-50页
　　　　4.2.2 LYZ的精制工艺第50页
　　　　4.2.3 FPA98离子交换法第50页
　　　　4.2.4 OVA的精制工艺第50页
　　　　4.2.5 Bradford法定蛋白质含量第50页
　　　　4.2.6 SDS-PAGE检测第50-51页
　　　　4.2.7 凝胶分析第51页
　　　　4.2.8 RP-HPLC检测第51页
　　　　4.2.9 FTIR检测第51页
　　　　4.2.10 浊度法测定LYZ的生物活性第51页
　　4.3 结果与分析第51-63页
　　　　4.3.1 PEG-(NH4)2SO4双水相萃取LYZ分析第51-52页
　　　　4.3.2 LYZ粗品的精制第52-53页
　　　　4.3.3 LYZ精制样品的RP-HPLC分析第53-54页
　　　　4.3.4 LYZ精制样品的FTIR分析第54页
　　　　4.3.5 LYZ样品的生物活性第54-55页
　　　　4.3.6 FPA98离子交换法第55-60页
　　　　4.3.7 OVA粗品的精制第60-61页
　　　　4.3.8 OVA精制样品的RP-HPLC分析第61-62页
　　　　4.3.9 OVA精制样品的FTIR分析第62-63页
　　4.4 本章小结第63-64页
第五章 蛋清副产物酶解制备ACE抑制肽的工艺研究第64-77页
　　5.1 主要仪器与材料第64-65页
　　　　5.1.1 主要仪器第64页
　　　　5.1.2 主要材料第64-65页
　　　　5.1.3 主要溶液的配制第65页
　　5.2 方法第65-68页
　　　　5.2.1 蛋清副产物的制备第65-66页
　　　　5.2.2 蛋清副产物酶解物的制备第66页
　　　　5.2.3 ACE的制备第66页
　　　　5.2.4 酶活测定方法第66-67页
　　　　5.2.5 ACE体外抑制活性的测定第67页
　　　　5.2.6 响应面法对制备ACE抑制肽的条件优化第67-68页
　　　　5.2.7 Tricine-SDS-PAGE分析第68页
　　　　5.2.8 凝胶分析第68页
　　　　5.2.9 数据统计及分析方法第68页
　　5.3 结果与分析第68-75页
　　　　5.3.1 ACE的制备第68-69页
　　　　5.3.2 单因素分析第69-70页
　　　　5.3.3 响应面法对制备ACE抑制肽的条件优化第70-74页
　　　　5.3.4 验证实验第74-75页
　　　　5.3.5 酶解产物的Tricine-SDS-PAGE分析第75页
　　5.4 本章小结第75-77页
第六章 结论与展望第77-79页
　　6.1 结论第77页
　　6.2 本课题创新点第77-78页
　　6.3 工作展望第78-79页
参考文献第79-89页
致谢第89-90页
攻读硕士学位期间发表论文第90页

本篇论文共90页，点击这进入下载页面。
 
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