论文目录 | |
| 中文摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 缩略语/符号说明 | 第13-14页 |
| 前言 | 第14-16页 |
| 研究现状、成果 | 第14-15页 |
| 研究目的、方法 | 第15-16页 |
| 1.对象和方法 | 第16-29页 |
| 1.1 材料和仪器 | 第16-18页 |
| 1.2 研究方法 | 第18-29页 |
| 2.结果 | 第29-41页 |
| 2.1 IER3IP1 基因在人,大鼠和小鼠三种物种中具有高度保守性 | 第29-30页 |
| 2.2 成功建立IER3IP1 基因敲除的HEK293T细胞系 | 第30-31页 |
| 2.3 IER3IP1 不作用于前胰岛素原向胰岛素原的转位 | 第31-32页 |
| 2.4 IER3IP1 敲除降低野生型胰岛素原的分泌并且导致错误折叠的胰岛素原增多,同时也抑制了另一种经内质网的分泌蛋甲状旁腺素的分泌 | 第32-36页 |
| 2.5 IER3IP1 蛋白不直接结合胰岛素原,而是间接参与胰岛素生物合成 | 第36-37页 |
| 2.6 在细胞正常状态下,IER3IP1 敲除后会激活内质网应激,但在细胞内错误折叠蛋白堆积时,IER3IP1 缺失抑制内质网应激 | 第37-38页 |
| 2.7 IER3IP1 的敲除会影响蛋白的内质网相关降解,且这种影响发生在降解通路中的内质网部分 | 第38-41页 |
| 3.讨论 | 第41-49页 |
| 3.1 IER3IP1 基因在大鼠,小鼠及其人类中具有高度保守性 | 第41页 |
| 3.2 IER3IP1 在胰岛素的生物合成中参与其分泌功能,但对前胰岛素的移位功能没有影响,同时也作用于其他分泌蛋白 | 第41-43页 |
| 3.3 IER3IP1 不直接与的胰岛素原结合来协助胰岛素原转运出内质网,故推测IER3IP1 通过维持内质网的稳态,保证胰岛素原可以在内质网中形成正确的结构 | 第43-44页 |
| 3.4 IER3IP1 可能影响错误折叠的胰岛素原所激发的内质网UPR | 第44-46页 |
| 3.5 IER3IP1 影响内质网相关降解通路 | 第46-49页 |
| 结论 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-54页 |
| 发表论文和参加科研情况的说明 | 第54-55页 |
| 综述 IER3IP1 基因及其与β细胞内质网应激的关系 | 第55-68页 |
| 综述参考文献 | 第62-68页 |
| 致谢 | 第68-69页 |
| 个人简历 | 第69页 |
