论文目录 | |
| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 引言 | 第9-11页 |
| 1 文献综述 | 第11-24页 |
| · 宿主防御多肽 | 第11页 |
| 1.2 Cathelicidin 基因的基本特性 | 第11-13页 |
| 1.2.1 Cathelicidin 的结构特点 | 第11-12页 |
| 1.2.2 Cathelicidin 的功能 | 第12-13页 |
| 1.3 鸟类 cathelicidin 的生物学特性 | 第13-17页 |
| 1.3.1 鸟类 cathelicidin 基因组组成和进化 | 第14-15页 |
| 1.3.2 鸟类 cathelicidin 基因的组织特异性表达 | 第15-16页 |
| 1.3.3 鸟类 cathelicidin 分泌的调节 | 第16-17页 |
| 1.4 鸟类 cathelicidins:结构和功能的关系 | 第17-21页 |
| 1.4.1 鸟类 cathelicidins 的抗菌活性 | 第18-19页 |
| 1.4.2 鸟类 cathelicidins 的细胞毒性 | 第19-20页 |
| 1.4.3 鸟类 cathelicidins 结合内毒素的活性 | 第20-21页 |
| 1.4.4 鸟类 cathelicidins 免疫调节活性 | 第21页 |
| 1.5 以鸡 cathelicidins 为基础的抗感染药的发展 | 第21-22页 |
| · 细菌抗药性的发展 | 第22页 |
| · 多肽的稳定性 | 第22页 |
| · 多肽的生产方法和成本 | 第22页 |
| · 展望 | 第22-24页 |
| 2 材料与方法 | 第24-38页 |
| · 材料 | 第24-25页 |
| · 实验动物 | 第24页 |
| · 实验试剂 | 第24页 |
| · 实验用菌株 | 第24页 |
| · 实验耗材和仪器 | 第24-25页 |
| · 方法 | 第25-38页 |
| 2.2.1 鹌鹑脾 cDNA 文库的构建 | 第25-26页 |
| 2.2.2 鹌鹑 cathelicidin 基因的克隆 | 第26-30页 |
| · 鹌鹑抗菌多肽的鉴定及结构分析 | 第30页 |
| 2.2.4 鹌鹑 cathelicidin 的进化分析 | 第30页 |
| 2.2.5 鹌鹑抗菌多肽 Cc-CATHs 的功能分析 | 第30-32页 |
| 2.2.6 Cc-CATH2 在大肠杆菌中的表达及纯化 | 第32-38页 |
| 3 结果与分析 | 第38-56页 |
| 3.1 RNA 和 cDNA 的检测结果 | 第38页 |
| 3.2 半巢式 PCR 克隆鹌鹑 cathelicidin 基因的结果 | 第38-39页 |
| · 测序结果比对分析 | 第39-41页 |
| 3.4 鹌鹑抗菌多肽 Cc-CATHs 的鉴定及结构分析 | 第41-45页 |
| 3.4.1 鹌鹑 cathelicidin 序列的分析及与其它 Cathelicidin 序列的比对 | 第41-42页 |
| 3.4.2 鹌鹑 cathelicidin 成熟肽的预测 | 第42页 |
| 3.4.3 鹌鹑 Cc-CATHs 的理化性质分析 | 第42-44页 |
| 3.4.4 鹌鹑 Cc-CATHs 二级结构分析 | 第44-45页 |
| 3.5 鹌鹑 cathelicidins 的进化分析 | 第45-47页 |
| 3.6 鹌鹑抗菌多肽 Cc-CATHs 的功能分析 | 第47-49页 |
| 3.6.1 鹌鹑 Cc-CATH2 和 Cc-CATH3 抑菌活性的检测 | 第47页 |
| · 最小抑菌浓度（MIC）检测结果 | 第47-49页 |
| · 溶血活性和细胞毒性检测 | 第49页 |
| 3.7 Cc-CATH2 的表达及纯化 | 第49-56页 |
| · 表达载体的构建 | 第49-52页 |
| · 融合蛋白表达及纯化 | 第52-55页 |
| · 纯化蛋白抗菌活性的检测 | 第55-56页 |
| 4 讨论 | 第56-60页 |
| 参考文献 | 第60-71页 |
| 致谢 | 第71-72页 |
| 攻读学位期间取得的科研成果清单 | 第72-73
页 |
